Perlpilz Amanita rubescens

Hämolysine -  Attacken auf die roten Blutkörperchen

Von Dietmar Winterstein,  Bad Münstereifel

Alle Pilze sind schwer verdaulich; vom Rohgenuss ist grundsätzlich abzuraten.

Gastrointestinales Syndrom
Pilzvergiftungen mit lokaler Wirkung auf den Magentrakt dürften am häufigsten vorkommen.
Nach einer meist kurzen Latenzzeit (lat.: latens = verborgen, vorhanden, aber nicht offenkundig und nicht gleich erkennbar) kommt es nach einer Pilzmahlzeit zu den verschiedensten Symptomen einer lokalen Reizwirkung auf den Magen-Darm-Trakt. Vergiftungserscheinungen beginnen stets schon nach 15 Minuten, manchmal auch später, jedenfalls innerhalb von 4 Stunden und bestehen in: Übelkeit, Erbrechen, Durchfall und Bauchschmerzen, die kolikartig verstärkt sein können. Infolge Flüssigkeits- und Elektrolytverlustes kann es zu Exsikkose mit Muskelkrämpfen und Kreislaufkollaps kommen. Angstzustände, Schweißausbrüche und Speichelfluss gehören bisweilen ebenso zum Bild dieser Vergiftung wie Kältegefühl und Schock. 
Verursacher sind Pilzarten aus den allen Familien; unterschiedlichste Gifte kommen zur Wirkung. 
In Anbetracht der Hitzelabilität bestimmter Toxine sind manche Arten nur giftig, wenn sie roh oder ungenügend gegart verzehrt werden.
Diese Arbeit beschäftigt sich nur mit hitzelabilen Hämolysinen in Pilzen. Pilze, die andere hitzeempfindliche Fremdstoffe enthalten und nach dem Erwärmen keine Vergiftungen mehr verursachen, werden nicht besprochen.
Hämolysine in Pilzen sind tückische Substanzen! Sie sind aber nur in rohen Pilzen gefährlich, denn ein Erhitzen zerstört diese Lysine.
Gelangen diese in den Blutkreislauf, bewirken sie dort eine direkte Hämolyse und zerstören die roten Blutkörperchen.
Das hämolytische, gastrointestinale Syndrom äußert sich neben Magenund Darmbeschwerden in Blässe, Kreislaufkollaps, Tachykardie (rascher Puls), Atemnot und Ausscheidung von Blutfarbstoff im Urin.
Vier verschiedene Pilzlysine sollen stellvertretend für diese Eiweißverbindungen vorgestellt werden: Phallolysin und Flammutoxin, Pleurotolysin und Rubescenslysin.

Hämolyse
Hämolyse ist der natürliche Abbau bzw. das Ausfällen der roten Blutkörperchen (Erythrozyten).
Wir unterscheiden:
1. die physiologische, intravasale Hämolyse 
Die gealterten Erythrozyten sind nach ca. 120 Tagen regelrecht verschlissen. Ihre Bruchstücke werden von Zellen des Monozyten-Makrophagen-Systems verschlungen (phagozytiert). Freiwerdendes Hämogoblin, der rote Blutfarbstoff wird zu Bilirubin abgebaut, das verbleibende Eisen wiederverwertet.
2. die gesteigerte Hämolyse 
Der beschleunigte Abbau der Erythrozyten kann verschiedene Ursachen haben: Defekte bei Erythrozyten, Antikörper, Toxine.
3. die Immunhämolyse Paxillus-Syndrom
Antikörper aktivieren Komplement
Eine gesteigerte Hämolyse kann vom Knochenmark nicht mehr kompensiert werden, und es kommt zur hämolytischen Anämie.
4. die Hämolyse in vitro im Reagenzglas, also im Versuch.
Das Hämoglobin tritt zusammen mit anderen niedermolekularen Bestandteilen aus der Zelle aus, weil die Zellmembran durchlässig geworden ist.
Hämolysine
Hämolysine sind Substanzen die eine Hämolyse verursachen:
1. serologisch Antigen-Antikörper-Reaktion
Antikörper, die bei Bindung an ErythrozytenAntigene Komplement aktivieren können.
1.1. Paxillus-Antigen, Medikamente wie Chinidin und Penicillin, Protozoen (Malaria), Wurminfektionen.
1.2. genetische Defekte
2. direkte Erythrozyten-Membranschädigung
2.1. mechanisch oder thermisch 
2.2. physikalisch 
grenzflächenaktive Seifen und Saponine, lipophile Lösungsmittel, Gallensäuren
2.5. osmolytisch
Staphylokokken (Hospitalismus), Streptokokken (Angina, Scharlach), Rickettsien (Typhus) und Vibrionen (Cholera) bilden Toxine, die Zellen zerstören können.
2.6. toxisch-chemisch 
Gifte von Schlangen, Insekten, Seeanemonen und Nesseltieren oder von Protozoen (Malaria),
Hämotoxine (Blutgifte) wie Anilin, Arsenwasserstoff, Kaliumchlorat.
Hämotoxine sind im Pilzreich weit verbreitet; es sind die verschiedensten Substanzen, weitgehend unbekannte Eiweißkörper, Lektine oder Glykoproteine.
In einer umfangreichen Studie konnten SEEGER und WIEDMANN (1972) die hämolytische Aktivität von Pilzen in fast jeder Ordnung und Familie von Basidiomyceten nachweisen. Von 293 untersuchten Arten verursachten 160 eine Hämolyse. Jedoch ergaben sich deutliche Verteilungsunterschiede in den Familien und Gattungen. 
Hämolytisch auffällig aktiv sind folgende Familien bzw. Gattungen: Hygrophoraceae (Schnecklinge), Mycena (Helmlinge), Oudemansiella (Schleimrüblinge), Amanita (Wulstlinge), Agaricaceae (Egerlingsartige), Hypholoma (Schwefelköpfe), Hebeloma (Fälblinge) und Lactarius (Milchlinge).
Hämolytisch extrem inaktiv sind folgende Familien bzw. Gattungen: Boletaceae (Röhrlinge), Entolomataceae (Rötlinge) und Russula (Täublinge).
Inaktiv sind folgende Gattungen und Arten: Xerocomus badius (Maronenröhrling), Boletus edulis (Steinpilz), Leccinum aurantiacum und Leccinum scabrum, Agaricus silvaticus und die meisten Täublinge (Russula). 
Gastrointestinale Symptome nach Rohverzehr dieser Pilze müssen also durch andere Toxine bewirkt werden!
Mit fortschreitender Jahreszeit wurden hämolysinhaltige Chargen häufiger; Agglutinine wurden erst ab September nachweisbar. Andererseits konnte am gleichen Tag am gleichen Standort von verschiedenen Myzelien eine aktiver neben einem inaktiven Pilz geerntet werden.

Osmolytische Hämolyse
Die osmotische Hämolyse lässt sich in vitro durch Einbringen von Blut in destilliertes Wasser demonstrieren. Dabei dringt Wasser durch die Eryhrozyten-Membran in die Zelle ein, welche sich wie ein Luftballon aufbläht. Schließlich zerreißt die Membran bei Überdruck und Hämoglobin tritt aus. 
Ein geringer osmotischer Überdruck (Turgor) im Inneren des Erythrozyten ist erforderlich, damit er seine normale Gestalt aufrecht erhalten kann. Daher muss die osmotische Konzentration der gelösten Teilchen wie Proteine und kleinmolekulare Stoffe im Erythrozyten etwas höher gehalten werden als im umgebenden Plasma. Die Kontrolle erfolgt über aktive Ionenpumpen für Na+und K+-Ionen in der Erythrozytenmembran. Ether und Chloroform lösen die Lipide der Membran, gallensaure Salze lösen das Cholesterin aus ihr und Saponine fällen dasselbe.
Die Hämolyse durch Toxine wird meist durch Mechanismen bewirkt, wobei mit ungeheurer Durchschlagskraft Poren in Zellmembranen gestanzt werden.

Toxine von Cholera-Vibrionen und Staphylokokken zerstören Erythrozyten, indem sie Poren in die Membran bohren. 
Melittin, das Bienengift, dringt leicht in die Membranen ein, ähnlich einem oberflächenaktivem Tensid und bildet Ionen-Kanäle in der Membran.

Zellmembran
Die Oberflächenmembran der Zellen ist die eigentliche Resorptionsbarriere zwischen dem Außenbereich und dem inneren Zytoplasma.
Aufnahme und Ausscheidung sind ohne einen Transport durch Membranen nicht denkbar. Die Zytomembranen bestehen aus zwei dünnen Lagen von Phospholipiden, die einander dicht anliegen. In diesen "flüssigen" bimolekularen Phospholipidfilm sind mosaikartig unterschiedliche Eiweißmoleküle eingelagert. Das Gefüge ist nicht statisch, sondern in einem ständigen, dynamischen Wandel begriffen. Hierbei können die Phospholipidmoleküle sich fließend in der Schicht verlagern oder aber in die benachbarte Schicht übertreten. Die Membran-Proteine schwimmen wie kleine Inseln als Festkörper darin und bilden dabei ein Mosaik.
Phosphatidylcholine (Lezithine) sind die am häufigsten vorkommenden Phospholipide, die enzymatisch durch Phospholipasen hydrolysiert werden. Phospholipase A2 liefert in unserem Fall Arachidonsäure, welche durch die Cyclooxygenase zu Prostaglandinen (Gewebehormonen) umgewandelt wird. Der aggresssive Lysolezithin-Rest kann Erythrozyten hämolysieren.
Sphingolipide enthalten statt des dreiwertigen Alkohols Glycerol einen langkettigen Aminodialkohol, das Sphingosin. Sphingomyeline sind Sphingosin-Phosphatide; sie enthalten wie die Lezithine einen esterartig über Phosphorsäure gebundenen Cholinrest. 

Waffen unserer Immunverteidigung
Eine der Hauptaufgaben von Granulozyten und Monozyten/Makrophagen (Fresszellen) ist die Abtötung von Krankheitserregern und deren Verdauung. Obwohl diese Zellen zielgerichtet zur Abwehr des "Fremden" eingesetzt werden, ist als unerwünschte Begleiterscheinung oft eine Schädigung des angrenzenden Gewebes zu erwarten. Die Mechanismen der Zellzerstörung infolge Infektionen und entzündlicher Prozesse sind komplex und noch nicht vollständig aufgeklärt. Einigkeit besteht aber darin, dass Sauerstoffradikale, die von Phagozyten erzeugt werden, für zelluläre Zerstörung bei entzündlichen Prozessen verantwortlich sind. Toxische Bakterien wie Streptokokken (Angina) und Clostridien (Botulismus) reagieren ähnlich den Phagozyten, stellen eine gleiche Schlachtordnung auf und schlagen mit denselben Waffen zu. 
Es mag paradox erscheinen, dass zwischen Angreifern (haemolysierenden Streptokokken) und Verteidigern (Makrophagen) ein Gefecht stattfindet, wobei mit denselben Waffen gekämpft wird. Gewebe und Zellen werden versehrt. Die Waffen, die auf die Zellwand gerichtet sind, werden noch von Helfern unterstützt, die Breschen in das Mauerwerk schlagen (Arachidonsäure, Phospholipasen A2, Lyso-Lezithin).

Phallolysin
Amanita phalloides [Knollenblätterpilz]
Stellvertretend für die Lysine soll das Phallolysin aus dem Knollenblätterpilz ausführlicher besprochen werden, da es intensiv erforscht wurde.
Wohlgemerkt: Knollenblätterpilze sind giftig, auch nach der Hitzebehandlung! 
Das Phallolysin ist ohne Frage das potenteste Toxin im Knollenblätterpilz, obwohl es nicht am Phalloides-Syndrom beteiligt ist, weil es im sauren Milieu und in der Hitze bei Temperaturen über 60°C gespalten wird.

Eigenschaften des Phallolysins
1. Phallolysin ist Hitze-labil (60°C), Säure-empfindlich und nicht dialysierbar, im Gegensatz zu Amatoxinen und Phallotoxinen, welche eine niedrigere Molmasse haben.
2. Phallolysin hämolysiert Erythrozyten von Menschen, Nagern, Hunden und Schweinen. Erythrozyten von Rindern und Schafen, die Sphingomyelin enthalten, werden kaum angegriffen.
3. Phallolysin A+B (+C) sind leicht basische, zytotoxische Glyko-Proteine.
4. Phallolysin und a-Toxin der Staphylokokken haben sehr ähnliche kinetische Daten.
5. Die Zytotoxizität ist nicht auf Erythrozyten beschränkt. Das Protein ist auch hoch toxisch und verursacht bei Mäusen Herzarrhythmien.

Hämolyse durch Phallolysin
Erythrozyten reagieren unterschiedlich sensibel auf Phallolysin: Mensch (A2) 1; Hund 1,7; Schwein 8; Ziege 170; Rind 640; Schaf >1000.
Die Toxinkonzentration, die für eine Lyse notwendig ist, liegt bei bovinen gegenüber humanen Zellen um 640-fach höher!
Die Enzym-Kinetik zeigt bei Phallolysin A+B wenigstens drei Sequenzen: Bindung des Toxins an die Erythrozyten-Membran, Ausfluss von Kalium-Ionen und Austreten von Hämoglobin aus den roten Blutkörperchen.
Mit menschlichen Erythrozyten ist die Halbsättigung (50%) bei 22°C nach 3 Minuten erreicht. 
Im Gegenzug vollzieht sich ein KaliumionenAusstrom und die Hämoglobin-Freisetzung erst nach 6 bzw. 20 Minuten. Dies zeigt, dass Bindung des Toxins, K+-Ausstrom und HämoglobinFreisetzung getrennt geschehen.
1. Bindung des Toxins an die Membran
Phallolysin bindet sehr schnell an GlycoproteinRezeptoren auf der Erythrozyten-Membran übereinstimmend mit dem Agglutinin des Weizenkeimes. In erster Linie bestimmen Rezeptor-Proteine in der Erythrozyten-Membran, welche Zellspezies bevorzugt auf Phallolysin sensibel reagiert. 
2. Bildung von Ionen-Kanälen.
Der Efflux von K+-Ionen ist linear abhängig von der Toxin-Konzentration.
Phallolysin formt entweder Ionen-Kanäle oder es öffnet vorhandene Kationen-Kanäle in der Zellmembran. Begleitend mit dem Ionenstrom dringt Wasser in die Zelle. Sie schwillt an und platzt.
Durch dieses kinetische Verhalten unterscheidet sich unser Toxin von Melittin, dem oberflächenaktiven Toxin der Biene. 
Der auslösende Mechanismus der Phallolysinund auch der a-Toxin-Reaktion ist auf Phospholipide gerichtet; die Bildung von Poren beschädigt die Membran
3. Aktivierung der Phospholipase A2
Phallolysin aktiviert die membranständige Phospholipase A2, welche durch Ca2+-Ionen angeregt viert wird, ist aber selbst keine Phospholipase A2 wie das Bienengift Melittin. Phallolysin stimuliert die zellulären Phospholipasen A2. Phospholipase A2 spaltet das Phosphatidylcholin (a-Lezithin) der Zellmembran und entlässt die Arachidonsäure. Der Lysolezithin-Rest ist wiederum ein Hämolysin.
3. Hämolyse
Die Hämoblobin-Freisetzung ist linear abhängig von der Toxin-Konzentration.
Die Hydrolyse von Membran-Phospholipiden leitet die Zellzerstörung ein.
4. Freisetzung von Prostaglandinen
Infolge Aktivierung der Phospholipase A2 wird Phosphatidylcholin gespalten und nach ca. 30 Minuten Arachidonsäure freigesetzt. Diese wird über den Cyclooxyhenase-Weg zu den Prostaglandinen E2 und F2a umgewandelt. Diese kurzlebigen Gewebehormone sind an entzündlichen Prozessen beteiligt.

Flammutoxin 
Flammulina velutipes [Samtfußrübling]
Flammutoxin ist cardiotoxisch und zytolytisch. Es ist ein Membran-zerstörendes Protein. In folgender Reihenfolge werden Erythrozyten von Ratte, Kaninchen, Meerschwein, Mensch, Maus, Katze und Hund sensibilisiert, wogegen Erythrozyten von Schaf, Rind, Ziege, Schwein und Pferd sich weitgehend resistent verhalten. Die osmolytische Hämolyse bewirkt eine Veränderung der Erythrozyten-Membran. 
Es bilden sich submikroskopische Ionenkanäle.
Flammutoxin formt zudem bei der Lyse einen Ring mit einer Pore von 5 nm. Flammutoxin bewirkt einen Kalium-Ausstrom aus menschlichen Erythrozyten; bevor Hämoglobin austritt, schwellen sie an. 
Ähnlichkeiten bestehen zum Phallolysin.

Pleurotolysin
Pleurotus ostreatus [Austernseitling]
Wässerige Extakte vom Austernseitling enthalten Pleurotolysin, ein Peptid, welches Säugetier-Erythrozyten auflöst. Die Empfindlichkeit der Erythrozyten korreliert mit Sphingomyelin, welches bevorzugt in Erythrozyten-Membranen von Wiederkäuern vorkommt und wohl eine Rolle bei der hämolytischen Reaktion spielt. 
Pleurotolysin ist eher ein Detergent als ein Enzym und hat in dieser Beziehung gewisse Ähnlichkeiten mit Melittin.
Das Lysin attackiert im Gegensatz zum Phallolysin und Flammutoxin bevorzugt die Membranen, die Sphingomyelin enthalten.
Von den getesteten Spezies reagieren Erythrozyten von Schaf und Rind am empfindlichsten auf Pleurotolysin, während sie gegenüber Phallolysin am widerstandsfähigsten sind. Phallolysinsensitive Erythrozyten von Maus, Kaninchen und Meerschwein sind dagegen resistenter gegenüber Pleurotolysin. 

Rubescenslysin
Amanita rubescens [Perlpilz]
Rubescenslysin, ein hämolytisches Protein zerstört die Zellmembranen von Erythrozyten und auch menschlichen Leukozyten, die noch empfindlicher auf das Gift reagieren. Das Toxin ist relativ unspezifisch und attackiert Komponenten aller Zellmembranen.
Das Hämolysin von Amanita rubescens ist auch gegen Rinder aktiv. Die Identität mit Phallolysinen kann ausgeschlossen werden. Auch enthält der Perlpilz keine Phallotoxine.

Essbare Pilze, die Hämolysine enthalten und roh giftig sind
                  Polyporaceae  Seitlinge (Polyporales)
Pleurotus ostreatus  [Austern-Seitling] oll
                  Boletaceae Röhrlinge (Boletales)
Boletus reticulatus [Sommer-Steinpilz]  ol
Suillus aeruginascens [Grauer Lärchenröhrling]  ol
Suillus granulatus [Körnchen-Röhrling]  ol
Suillus variegatus  [Sand-Röhrling] ol
Xerocomus chrysenteron [Rotfuß-Röhrling]  oll
Xerocomus parasiticus  [Schmarotzer-Röhrling] ol
Xerocomus subtomentosus  [Ziegenlippe] ol@
                  Paxillaceae Kremplinge (Boletales)
Paxillus involutus s. l. [Kahler Krempling] Nxl
                  Gomphidiaceae Gelbfüße (Boletales)
Gomphidius rutilus (heute Chroogomphus rutilus)   [Kupferroter Gelbfuß] ol@   
                  Hygrophoraceae Schnecklinge (Agaricales)
Camarophyllus virgineus (heute Hygrocybe virginea)  [Weißer Ellerling] ol
Hygrophorus agathosmus [Wohlriechender Schneckling] ol
Hygrophorus discoxanthus (=cossus) [Verfärbender Schneckling] ol@
Hygrophorus eburneus  [Elfenbein-Schneckling] ol@
Hygrophorus ligatus [Schleimigberingter Schn.] ol@
Hygrophorus penarius [Trockener Schneckling] ol@
Hygrophorus hedrychii [Birken-Schneckling] RL!ol
Hygrophorus olivaceoalbus [Natternstieliger Schn.] ol
Hygrophorus poetarum [Isabellrötlicher Schn.] ol@
Hygrophorus pudorinus [Orange-Schn.] ol@
Hygrophorus pustulatus [Schwarzpunktierter Schn.] ol
                  Tricholomataceae Ritterlinge (Agaricales)
Armillaria mellea  s.l. [Hallimasch] xl
Clitocybe clavipes (heute Ampulloclitoybe clavipes)  [Keulenfuß-Trichterling] xl
Clitocybe nebularis  [Nebelkappe] Nxl@
Collybia butyracea [Kastanienroter Rübling]  ol
Collybia butyracea var. asema [Horngrauer Rübl.]  ol@
Collybia dryophila [Waldfreund-Rübling] ol
Flammulina velutipes [Samtfuß-Rübling]  ol
Laccaria amethystina [Violetter Lacktrichterling] ol@
Laccaria laccata [Rötlicher Lacktrichterling] ol@
Lepista gilva [Wasserfleckiger Rötelritterling] ol
Lepista nuda [Violetter Rötelritterling] ol
Lepista personata [Lilastiel-Rötelritterling] ol
Lyophyllum immundum [Rauchgrauer Rasling] ol
Lyophyllum transforme [Blauender Rasling] RL!ol
Marasmius oreades [Nelken-Schwindling] ol
Megacollybia platyphylla [Breitbl.-Rübling]  oll
Melanoleuca melaleuca [Gem. Weichritterling] o
Mycena galericulata [Rosablättriger Helmling] ol
Oudemansiella mucida [Beringter Schleimrübling] xll
Pseudoclitocybe cyathiformis  [Gabeltrichterling]  ol
Tricholoma argyraceum [Gilbender Erdritterling] ol
Tricholoma orirubens [Rötender Ritterling] ol
Tricholoma terrum [Erdritterling] ol
Xerula radicata [Grubiger Wurzelrübling] xl
                  Entolomataceae  (=Rhodophyllaceae) Rötlinge
Entoloma clypeatum [Schild-Rötling]  ol
                  Pluteaceae  Dachpilze, Scheidlinge
Volvariella volvacea [Schwarzstreifiger Scheidling]  ol @
Pluteus cervinus [Rehbrauner Dachpilz]  xl@
                  Amanitaceae  Wulstlinge
Amanita excelsa  (=spissa) [Grauer Wulstling]  ol
Amanita rubescens [Perlpilz] ol
Amanita strobiliformis [Fransiger Wulstling] RL!o l
      Untergattung Amanitopsis ] [Scheidenstreifling]
A. (=Amanitopsis) crocea [Orangegelber Sch.] ol
A. (=Amanitopsis) fulva [Fuchsiger Sch.] xl
A. (=Amanitopsis) lividopallescens [Orangeroter Sch.] l
A. (=Amanitopsis) vaginata [Grauer Sch.] ol
                  Agaricaceae Egerlinge und Schirmlinge
Agaricus arvensis [Schaf-Champignon] ol
Agaricus campestris [Wiesen-Champignon] ol
Macrolepiota excoriata [Acker-Schirmling] ol
Macrolepiota mastoidea [Warzen-Schirmling] ol
Macrolepiota procera [Parasol] ol
Macrolepiota rachodes [Safran Schirmling] ol@
Macrolepiota rickenii [Rickens Schirmling] ol
Cystoderma amiantinum [Amiant-Körnchenschirmling] xl
    Coprinaceae Tintlingsartige
Coprinus atramentarius [Falten-Tintling]  Alkoholol
Coprinus comatus [Schopf-Tintling] ol
Lacrymaria lacrymabunda [Tränender Saumpilz] ol
Psathyrella piluliformis [Wäßriger Mürbling] ol
               Strophariaceae  Träuschlingsartige
Hypholoma capnoides [Rauchblättriger Schwefelkopf] ol
Pholiota  mutabilis [Stockschwämmchen] oll@  (= Kuehneromyces mutabilis)
Stropharia aeruginosa  [Grünspan-Träuschling] xl
                Cortinariaceae Schleierlinge
Cortinarius varius [Ziegelgelber Schleimkopf] ol
Cortinarius purpurascens [Purpurfleckender Klumpfuß] RL!ol@
Cortinarius odorifer [Anis-Klumpfuß] ol@
               Russulaceae Täublinge
Lactarius helvus [Maggipilz] xl@
Lactarius sanguifluus  [Blutreizker] ol
Lactarius subdulcis [Süßlicher Milchling] xl
Lactarius torminosus [Birken-Reizker] xl
Lactarius vellereus [Wolliger Milchling] xl@
Lactarius volemus [Brätling] ol@
Russula aeruginea [Grasgrüner Täubling] xl
Russula ochroleuca [Ockergelber Täubling] xl
Russula rosea [Zinnober Täubling] ol
                  Sparassidiaceae Glucken (Aphyllophorales)
Sparassis crispa [Krause Glucke] ol
                  Hydnaceae  Stoppelpilze  (Aphyllophorales)
Hydnum repandum [Semmel-Stoppelpilz] ol
                  Laetiporaceae (Polyporaceae s.l.)
Laetiporus sulphureus [Schwefel-Porling]  oll@
                  Lycoperdaceae Stäublinge (Lycoperdales)
Lycoperdon pyriforme  [Birnen-Stäubling]  ol@
 
o essbar
N giftig, aber in populärer Pilzliteratur oft noch als essbar beschrieben
x sollte nach Meinung des Autors gemieden werden,  Hände weg!
l hämolytisch, bzw. ll stark hämolytisch; @ agglutinierend

 zur Tintling-Hauptseite . Autoren der beiden Bücher sind Yuan Ruan und Carl Oppenheimer.